丝素、丝胶、丝胶变性

丝素fibroin

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& a9 T7 V9 i6 f& j& I一种纤维状蛋白质，组成蚕丝的主体。桑蚕丝中约占80％，外层包覆丝胶。相对密度为1.41~1.42。主要由乙氨酸、丙氨酸、丝氨酸、酪氨酸等18种氨基酸组成，其分子结构是茧丝具有优良机械力学性质和优良吸湿性、染色性等优雅特性的内在因素。

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丝胶sericin

一种球状蛋白质，蚕丝组成成分之一。桑蚕丝中约占20％。是一种复合蛋白质，呈层状结构包覆于丝素外围，相对密度为1.44，对丝素有黏附保护作用。两根单丝通过丝胶胶着成一根茧丝，胶着茧丝形成茧层。丝胶蛋白质主要由丝氨酸、天冬氨酸、乙氨酸等18种氨基酸组成。与丝素蛋白质氨基酸组成的主要区别在于其中极性氨基酸含量较多，且分子表面极性基团中羧基基团（—COOH）多于氨基（—NH2 ），故水溶液呈酸性，等电点在pH4.2附近，能溶解于水特别是热水中。丝胶自外至内分为四层，为丝胶Ⅰ、丝胶Ⅱ、丝胶Ⅲ、丝胶Ⅳ，分别以一定比例分布在茧丝外围，其氨基酸组成及分子结构也有一定差异，愈至内层结晶度愈高，在水中溶解愈困难。蚕在高温多湿环境下吐丝结茧时，若丝胶干燥缓慢，丝胶分子因卷曲聚集状向较整列结构的β构造转化而结晶度增加，发生“丝胶变性”，四种丝胶在茧丝上比例亦随之变化，导致溶解度下降，茧丝离解困难，“生丝清洁”、“生丝净度”下降。

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丝胶变性sericin modification

丝胶分子的肽链因空间结构发生变化而使丝胶的物理、化学性质改变。茧丝中丝胶变性主要发生在丝胶Ⅰ和丝胶Ⅱ中，当受到环境温度、湿度变化而变性时，α无规线团构象的空间结构向基本伸直的β型结构变化，丝胶溶解度下降，分子间某些结合力（主要是氢键）被破坏，原来的肽链结构变得松散而伸直，处于分子内部的一些疏水基团暴露到分子表面，降低了丝胶分子和水分子的水合作用，其膨润、溶解性能下降，茧丝间的胶着力增大，茧的解舒亦下降。为此，在“营茧”、运输、“烘茧”、储藏、“煮茧”等过程中，有效地控制和利用丝胶变性，可达到缫丝生产优质、高产、低消耗的目的。